Notre mode de consommation actuelle est tellement devenu dépendant des matières plastiques qu’elles ont fini par se retrouver dans à peu près tout ce qu’on utilise dans la vie quotidienne comme matériau. Cependant, une telle utilisation des matières plastiques génère beaucoup de déchets dont on ne sait pas toujours quoi faire.
Plus que les autres types de matières plastiques, le PET (ou Polyéthylène Téréphtalate), la matière avec laquelle nos bouteilles de soda et bon nombre d’emballages sont fabriquées, est en première ligne en ce qui concerne les déchets plastiques que la race humaine produit. Malheureusement, dans l’état actuel des choses, on n’arrive pas à le recycler, outre le fait que le PET n’est pas tellement biodégradable et qu’il constitue de ce fait une importante source de pollution, une fois dans la nature.
Pour remédier à ce problème, une équipe de chercheurs issus de l’Institut de Biotechnologie de Toulouse (TBI), de la CRITT Bio–Industries et de Carbios Biopôle Clermont-Limagne a réussi à développer un enzyme capable de s’attaquer de manière efficace à la chaîne qui constitue les molécules de PET. Des travaux de recherche qui ont été publiés récemment dans la revue Nature.
Cet enzyme vient d’une manipulation de l’enzyme cutinase des rameaux foliaires
L’enzyme appelé cutinase existe dans la nature et elle sert dans le processus de compostage pour dégrader la cutine, la membrane protectrice qui constitue la partie supérieure brillante des feuilles. Cependant, cet enzyme est inefficace pour la dégradation des molécules de PET.
Ceci étant, les scientifiques ont eu l’idée d’explorer différentes variantes obtenues à partir de cet enzyme. Pour ce faire, ils ont modifié les acides aminés qui constituent l’enzyme afin de tester l’efficacité de chaque variante, au fur et à mesure des changements apportés. Des centaines d’enzymes mutants ont ainsi été créés.
Au final, ils sont tombés sur une variante particulièrement efficace dans la dégradation des molécules de PET. Tellement efficace que cet enzyme est capable d’agir 10 000 fois mieux que l’enzyme cutinase originale dans la séparation des liaisons des monomères de PET.
Les tests ont même révélé qu’en plus d’être efficace à 90 %, cet enzyme mutant peut dégrader 200 grammes de PET en seulement 10 heures, ce qui est vraiment très impressionnant. De plus, la matière plastique obtenue après dégradation peut être réutilisée pour refaire des bouteilles ou des sachets à base de PET et tout autant solides que le PET original.
Comme quoi, dans la situation actuelle où seulement des 30 % des matériaux plastiques à base de PET sont réutilisés, cet enzyme pourrait bien devenir la solution pour faire face à la pollution due aux plastiques, spécialement les PET.